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自家水解對重組人類酪胺酸酶生化特性之影響

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200	1	\|a自家水解對重組人類酪胺酸酶生化特性之影響\|f林庭伊撰
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215	0	\|a9,60葉\|c圖,表\|d30公分
300		\|a指導教授:陳俊宏
300		\|a英文題名:Effect of Autolysis on the Biochemical Characteristics of Recombinant Human Tyrosinase
320		\|a參考書目:葉56-60
328		\|a碩士論文--靜宜大學化粧品科學系
330		\|a本實驗室過去成功地將重組人類酪胺酸酶cDNA選殖至pET 23a（+）表現載體並轉型至大腸桿菌BL21(DE2)pLysS中進行異源表現。過去的研究顯示，重組人酪胺酸酶在異源表達中具有自水解的跡象，然其水解片段還保留了酵素活性。本實驗將自水解片段以N端定序，確認水解序列，並重組自水解人類酪胺酸酶(SH-RHT)，以大腸桿菌行異源表達。為了研究N端148多肽的缺失是否會改變其穩定性或動力學性質，克隆並表達具有N端148多肽的C-末端跨膜結構域截短的重組人酪氨酸酶（T-RHT），以比較兩者的生化特性。實驗結果發現SH-RHT的Km= 1.55005 mM較T-RHT的Km= 4.121343722 mM來的低。生化特性中最適溫度以SH-RHT (80℃)較T-RHT(70℃)高出了10℃；最適pH的部分兩者活性皆以pH 8最佳。通過這項研究發現SH-RHT較T-RHT對L-DOPA更具親和性，期望藉此實驗能以SH-RHT開發出更穩定的抑制劑篩選平台。
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